إن الدراسة الجيدة لحركة البروتين تساعد في تصميم المواد المتقدمة.

تكون المواد البيولوجية متينة للغاية مثل، العظام، والأسنان، ومحار البحر. وتستمد قوتها من تركيبها، الذي يتكون من خليط من المعادن الصلبة شبيهة الصخر ومركبات مرنة مبنية على ذرة الكربون مثل، البروتينات. يستلهم علماء المواد أفكارهم من المواد البيولوجية لتطوير جيل جديد من المواد المتقدمة المصنوعة من البروتينات والمعادن.  وبالرغم من ذلك، يجب على العلماء أولاً معرفة كيف يرتبط البروتين ويتجمع على الأسطح المعدنية.

البروتينات، هي عنصر رئيسي من جزيئات عضوية كبيرة ذات أهمية حيوية، وضرورية للحياة على الأرض. بالإضافة إلى البروتينات الموجودة طبيعيًا، فبإمكان الباحثون أن يعدلوا في تكوين البروتينات بإضافة سمات، وبنية، وخصائص محددة. وهذا يشمل تصميم بروتينات قادرة على الارتباط بأسطح مختلفة مثل، المعادن كالميكا. يعد التحكم بارتباط البروتين وفهمه جيدًا أمرًا أساسيًا لتجميع مواد متقدمة مستوحاة من المواد البيولوجية.

تعاون فريق من الباحثين من المعمل الوطني شمال غرب المحيط الهادئ (PNNL)، وجامعة واشنطن، ومعمل بيركلي لتتبُّع آلية حركة قضبان البروتين الدقيقة المصممة بعناية على أسطح معدن الميكا. ونُشر بحثهم مؤخرًا بمجلة وقائع الأكاديمية الوطنية للعلوم. كوّن الفريق سلسلة من قضبان البروتين الدقيقة مختلفة الحجم ومصممة خصيصًا لترتبط بمعدن الميكا بالتعاون مع معهد تصميم البروتين بجامعة واشنطن. وبعد ذلك، استخدم الباحثون ميكروسكوب بكاميرا عالية السرعة لتلتقط صور فورية لدوران القضبان الدقيقة المفردة.

قال شواي زانغ، أستاذ مساعد بقسم هندسة وعلوم المواد بجامعة واشنطن بالاشتراك مع معمل PNNL، أنهم كانوا قادرين على تتبُّع قضبان البروتين الدقيقة بدقة تصوير بمستويات غير مسبوقة. واستخدموا ميكروسكوب القوة الذرية، وهو ميكروسكوب قوي للغاية سمح لهم برؤية الحركة الفورية للجزيئات المفردة.

لملاحظة دوران البروتين بدقة، كان على الباحثين دراسة أسلوب ارتباط البروتين بمعدن الميكا في الماء. فهذه البيئة تحاكي ظروف تجمع البروتين على أسطح معدنية حقيقية.

فهم حركات مختلفة

أدت مراقبة هذا الأسلوب تحت الميكروسكوب إلى ظهور حقائق بكميات كبيرة. كان الحجم الهائل للحقائق يمثل تحديًا لتحليلها. وتغلّب فريق العمل بمعمل بيركلي على هذه المشكلة بتطوير خوارزمية جديدة للتعلم الآلي، التي تقلل الوقت المطلوب لمعالجة الصور لحد كبير. ولذلك، استطاع الباحثون أن يروا مدى سرعة تحرك البروتين، وإلى أي مدى تدور في كل حركة فردية.

بينت ملاحظاتهم أنه في الغالب يتصرف البروتين كما هو متوقع، بمعنى أنه يتحرك بقفزات صغيرة، وفقًا لنموذج أينشتاين لتتبع حركة الجسيمات. وبالرغم من ذلك، يتحرك البروتين أحيانًا بقفزات سريعة وكبيرة، لم يستطع هذا النموذج شرحها.

للوصول إلى صميم تلك الأنواع المختلفة من الحركات، أدى الفريق البحثي محاكاة بناءً على الحقائق التي كشفها الميكروسكوب. ووجدوا أن طاقة الارتباط بين البروتين والأسطح هي التي تنظم آلية دوران البروتين. تظل البروتينات معظم الوقت مرتبطة بقوة بأسطح معدن الميكا، لم تستطع التحرك إلا بقفزات صغيرة. وأحيانًا تبدو منفصلة عن معدن الميكا لفترة وجيزة. وأثناء تلك الفترة الوجيزة، تستطيع البروتينات التحرك بقفزات كبيرة.

قال بين ليج، كيميائي بمعمل (PNNL): “ساعدتنا مراقبة تلك الحقائق والمحاكاة على التعرف على كلا النوعين من حركة البروتين. نعتقد أن القفزات الكبيرة لها توابع مهمة على تجميع بنية البروتين المرتبط بالمعدن”.

إن فهم آلية حركة الجزيئات البيولوجية المفردة يساعد الباحثون على تطوير طرق مثالية لتجميع أكبر عدد ممكن من البروتينات على الأسطح.

المصدر: https://scitechdaily.com

ترجمة: أحمد صلاح

لينكد إن: elsaidlyelmotargem

تويتر: ApothekerAhmed

مراجعة وتدقيق: زينب محمد